中国科学技术大学生命科学学院及中科院分子卓越中心丁勇教授课题组，发现植物组蛋白H2A第95丝氨酸磷酸化修饰位点，该位点系植物特有的位点，经磷酸化的95丝氨酸，能够调节拟南芥的开花时间，以及组蛋白变化H2A.Z的富集。相关结果以“Phosphorylation of histone H2A serine 95: a plant-specific mark involved in flowering time regulation and H2A.Z deposition”为题目，发表于2017年8月8日的《The Plant Cell》杂志上。
　　组蛋白包含着生命个体生长、发育的信息，这些信息通过组蛋白上的不同修饰位点以及不同组蛋白变体来完成功能。与动物不同，植物的个体生命始于一粒种子，处于未分化的状态。如果组蛋白修饰包含了生物发育过程的信息，那么动、植物中或许存在组蛋白上特异的修饰位点，并调控着各自特有的生长发育进程。研究发现拟南芥的磷酸激酶MUT9P-LIKE-KINASE (MLK4)能够磷酸化组蛋白H2A第95位丝氨酸，该丝氨酸位点仅存在于部分藻类、以及陆生植物的苔藓、蕨类、祼子植物和被子植物中，而在酵母、果蝇、或哺乳动物（人、小鼠）中没有发现该位点，表明是植物中特异的组蛋白位点。
　　在长日照的情况下，功能缺失的mlk4突变体具有晚花的表型；而在短日照的情况下，没有明显的表型，表明MLK4参与了光周期途径。研究发现：MLK4能与MYB类转录因子CIRCADIAN CLOCK ASSOCIATED 1 (CCA1)相互作用，CCA1可以将MLK4直接带至GIGANTEA (GI)基因上，完成组蛋白H2A的95磷酸化，并且MLK4能促进GI的表达水平。经点突变的MLK4失去激酶活性，则不能互补mlk4突变体晚花的表型，表明组蛋白H2A的95磷酸化能够促进拟南芥的开花时间，以及世代交替过程。
　　在动物细胞中，H2A的磷酸多与DNA 的损伤相关，而拟南芥H2A的95磷酸化能够促进基因的表达水平，有着与动物细胞H2A磷酸不同的功能。为了解析H2A的95磷酸化与基因转录之间的关系，进一步研究发现：MLK4与染色质重塑复合体Swi2/Snf2-related ATPase (SWR1) 和 NuA4的共有亚基YAF9a形成复合体，功能缺失的mlk4通过减少组蛋白H2A.Z和H4的乙酰化水平，来减少GI基因的转录水平。该研究发现了植物中特有的组蛋白H2A修饰位点及其功能，为组蛋白修饰如何调控植物开花时间和组蛋白变体间的转换提供了一个范例。